logo

Mūsų laikais mažai žmonių nustebins neįprastą naminį gyvūnėlį. Šinšilos, capybaras, ežys, šeškai, gyvatės, driežai, tarantulas ir net tigrai tampa namų ūkiais. Voverės nėra išimtis. Dažnai voverė patenka į namus dėl žmonių gailesčio ir užuojautos dėl prarasto ar sužeisto gyvūno, arba tai yra sąmoningas gyvūno pirkimas kaip augintinis.

Pirmame, kas yra antrajame, būtinai turite nuspręsti, ar susidorosite su tokia sudėtinga užduotimi.

Ar turėčiau pradėti voverę kaip augintinį?

Prieš atnešdami mažą voverę į namus, turėtumėte užduoti sau keletą paprastų klausimų.

  1. Ar esate pasiruošęs kiekvieną dieną 10-12 metų pakilti?
  2. Kasdien valymas bute ir ne rečiau kaip kartą per savaitę, norint atlikti bendrą valymą gyvūno narve ir suderinti su jo specifiniu kvapu?
  3. Ar galite suteikti jam visus reikiamus produktus (spurgus, kaulus, riešutus, pušies ar eglės šakas)?
  4. Ar jūsų mieste yra veterinarijos klinika, kuri padės jūsų augintiniui, jei jam kas nors atsitiks?
  5. Ar jūs išgyventi, kad kai voverė negali būti susipynusi ar paliesti? Šis gyvūnas nemėgsta „apkabinti“ ir netgi gali įkandimo.
  6. Ar butas išgyventų mažo sunaikintojo reidus ir ar galite tai padaryti lengva?
  7. Ir pagrindinis klausimas - ar galite savo namuose sutalpinti 20 kartų daugiau nei pačios baltymų kainos?

Jei esate pasiruošę tokiems bandymams ir atsakyti į „taip“ visais klausimais, nedvejodami nusipirkite mažą voverę. Tai trupiniai, nes jei tai yra didelė voverė, jūs negalėsite su juo tapti draugais. Suaugusieji gyvūnai nekaltinami ir lieka laukiniai. Tinkamam voveriui įveikti 3 mėnesių amžiaus.

Jei sąmoningai kreipiatės į voverės išvaizdą savo namuose, tuomet jūs turite žinoti, kur jį gauti. Kur priimti tokius trupinius? Pavyzdžiui, galite jį nusipirkti.

Kur įsigyti voverės?

Dabar yra daug vietų, kur galima įsigyti voverę: vaikų darželius, internetinius skelbimų lentas, naminių gyvūnėlių parduotuves, zoologijos sodus, medžiotojus, medžiotojus ir paukščių rinką. Paskutinis variantas (paukščių rinka) nėra geriausias, yra galimybė įsigyti nesveiką ar laukinį gyvūną, visiškai netinkamą gyventi su asmeniu. Yra galimybė gauti netinkamo pardavėjo internete galimybę. Nors perkant internetu, yra šiek tiek daugiau galimybių įsigyti sveiką ir gerai išsilavinę mažą voverę. Norėdami pirkti tik tokį mažą gyvūną, turėtumėte apsvarstyti šias rekomendacijas:

  • kreipkitės į pardavėją ir sužinokite, kaip gyvūnai gavo jį ir kaip jie buvo pakelti;
  • jei įmanoma, paprašykite parodyti beljchat Skype;
  • paklausti, ar galite pamatyti gyvus voveres;
  • paklausti, kaip gyvūnas šeriamas;
  • paklausti apie skiepus, deworming ir bendrą gyvūnų gerovę.

Gavę pardavėjo atsakymus į visus šiuos klausimus, galite pateikti išsamų siūlomo baltymo vaizdą ir nuspręsti, ar pirkti šį gyvūną.

Geriausios galimybės įsigyti baltymų - darželio, selekcininko ar naminių gyvūnėlių parduotuvės. Mažiau gyvūno pirkimas tokiose vietose yra saugesnis. Sąžiningas pardavėjas visada suteikia garantiją ir yra atsakingas už jūsų augintinį. Jei prašoma grąžinti ar pakeisti gyvūną, darželis, selekcininkas ar naminių gyvūnėlių parduotuvė visada sutiks.

Įsigijus voverę medžiotojui ar medžiotojui, kyla pavojus nusipirkti visiškai laukinį gyvūną, kuris niekada netaps įprasta. Todėl, prieš perkant gyvūną iš jų, pažiūrėkite į jį ir sužinokite jo amžių. Kuo mažesnis baltymų kiekis, tuo lengviau bus pražudyti.

Voverių pirkimas zoologijos sode gali būti atliekamas per administraciją, tačiau tai negalima padaryti visur, nes ne kiekviename mieste yra zoologijos sodų.

Pasirinkę tinkamą voverės įsigijimo vietą, turėtumėte dalyvauti organizuojant vietą, kurioje jis gyvens. Norint įsisavinti voveres namuose ar butuose, yra tinkamas narvas ar paukštidė.

Voverės narvas

Ląstelių dydis

Pirmas dalykas, kuris turėtų pasirodyti jūsų namuose su voverės išvaizda, yra narvas arba paukštė. Voverės atveju tinkamas 60 cm aukščio narvelis, kurio plotis yra 50 cm. Vyresnysis gyvūnas yra geriau gauti apie 1,5 m aukščio ir 60x80 cm pločio narvą. Renkantis langelį, atkreipkite dėmesį į padėklo buvimą joje. Patogus ištraukiamas, cinkuotas ir rankenoje įrengtas padėklas padės sutaupyti valymo laiką voverės korpuse.

Korpuso arba narvo išdėstymas

Taip pat labai svarbu, kad voverės būstas būtų įrengtas viduje. Visų pirma, narve turėtų būti įrengtas vandens lovelis ir maisto indas. Užpildykite narvo dugną su graužikų užpildu. Nustatykite namą, panašų į lizdą arba tuščiavidurį, ir įdėkite į sausą šieną, susmulkintą medvilninį audinį arba kailių skiautes. Įsigydami voverės namą, įsitikinkite, kad jis turi konvertuojamą viršų arba patogią angą, į kurią tinka jūsų ranka. Tokios statybos būstas bus lengviau valomas. Tačiau nereikia pirkti namo be dugno, nes paukštidėje vis tiek reikės nustatyti kuo aukščiau.

Be to, narve, jūs turite įdėti įsišaknį arba pritvirtinti šaką, ant kurios baltymas susmulkins dantis ir nagus. Jei gyvūnas neturi ką aštrinti nagams ir dantims, voverė netrukus pradės kilti sveikatos problemų.

Aktyviam laikui praleistą gyvūną galima įrengti papildomuose paukštidėse: ratas, hamakas, kopėčios, maudymasis. Tik montuodami papildomus priedus, atkreipkite dėmesį, kad ratas turi būti be ašies, o tvirtinimas prie hamakų atsargiai paslėptas.

Numatykite vietą ateityje namuose ar naminių gyvūnėlių augintinį, turėtumėte rūpintis savo mityba.

Kaip maitinti voverę namuose?

Galbūt tai yra svarbiausias klausimas, kuris domina kiekvieną naują voverės savininką. Jei voverė buvo paimta į gatvę, prieš pradėdami jį maitinti, turėtumėte nustatyti kūdikio amžių. Pašarų gyvūnas nėra tinkamas maistas, yra pavojus sugadinti jo gyvenimą. Belchatą, kuris turėtų būti šeriamas tik su pienu, lengvai nustato viršutinių pjūvių nebuvimas. Pripažindami kūdikius, kurie valgo kietą maistą, taip pat yra gana paprasta, jie yra visiškai padengti plaukais, turi atviras akis, visiškai suformuoti viršutiniai pjūviai, jų kutai pradeda augti ir pūkyti uodegą.

Labai mažos voverės iki dviejų savaičių (su uždarytomis akimis ir be plaukų) kas 2 valandas maitinamos 2 ml pieno. Gyvūnai, sergantys 3 savaičių amžiaus, maitina kas 3-4 valandas 2-4 ml. Vaikams, sulaukusiems 5 savaičių, 4-5 ml per parą skiriama 4-6 ml pieno. Paskutinį 5 savaičių voverės šėrimą galima atlikti 00:00 val., O pirmąjį rytą galima pradėti nuo 06:00. Taip pat penkerių savaičių amžiuje į mitybą patenka kieti maisto produktai, nulupti moliūgų sėklos, pušies riešutai, mažai riebalų turintys varškės sūriai ir džiovinti vaisiai. Bet kuriuo atveju pradedant šerti į voverę nepridėkite vaisių ar daržovių. Vaiko skrandis negali vienu metu peretravlivatuoti fruktozės ir laktozės.

Po kiekvieno maitinimo kūdikiui reikia masažuoti pilvą, kad jis galėtų eiti į tualetą.

2 mėnesių amžiaus voverė visiškai perkelta į kietą šėrimą. Nuo šio laikotarpio kūdikis pradeda valgyti visus maisto produktus, kuriuos valgė baltymai.

Maisto produktai, kuriuos galite maitinti ranka: grybai, grybai, gumbai, vaisiai, daržovės, džiovinti vaisiai, duona, grūdai, riešutai, išskyrus migdolus ir žemės riešutus, jauni medžių ūgliai, vabalai, paukščių kiaušiniai, miltų kirminai, vištiena. Iš ląstelių mineralų turėtų būti druskos akmuo ir kreida. Skaitykite daugiau apie mitybą ir baltymų maitinimą straipsnyje: Ką maitinti baltymus?

Tinkamas šėrimas ir rūpinimasis gyvūnais ilgą laiką padės išlaikyti sveikatą ir kelerius metus pailgins jo gyvenimą. Namuose voverės gyvena apie 10-12 metų.

http://theanimalw.com/soderzhanie-belki-v-domashnix-usloviyax/

Baltymų kiekis

Baltymų pranašumai.
- labai meilus
- draugiškas
- jei baltymas yra suteptas, galite vaikščioti su juo be pavadėlio
- švariausia iš graužikų
- praktiškai nepalikite nemalonaus kvapo
- nustebino jų elgesio atsargumas
- pasitikėjimas

Iššūkiai
- molt
- gyvenamosiose patalpose blogai
- gali išlipti pro langą iš bet kokio aukšto
- laukiniai voverės skausmingai subraižo ir įkąsta, nežinant gaila
- gali likti abejingi žmogui

Matmenys. Mažų ir vidutinių baltymų kūno ilgis gali būti nuo 20 iki 31 cm. Uodegos ilgis 20-31 cm, uodega tankiai padengta plaukais. Uodegos ilgis gali būti didesnis už kūno ilgį arba maždaug lygus jo ilgiui. Užpakalinės galūnės yra galingos ir ilgesnės už priekį. Gyvūnai labai papuošti tamsiomis puokštėmis ant ausų ir puikiai gyvos akys.

Gimimo vieta. Pasiskirsto visame pasaulyje, išskyrus Australijos, Madagaskaro, Pietų Pietų Amerikos (Patagonija, Čilė, dauguma Argentinos) regioną, poliarinius regionus ir kai kuriuos Arabijos pusiasalio ir Egipto dykumus. Yra apie 50 rūšių. Jie gyvena įvairiuose kraštovaizdžiuose: miškuose, atvirose lygumose, dykumose, tundrose, kalnuose, nuo tropikų iki Arkties. Švinas sausumos ir medžio gyvenimo būdą. Didesnis rūšių skaičius pritaikytas prie sumedėjusio. SSRS tik 2 rūšys yra paprastosios voverės ir persų.

Persų voverė daugiausia randama tik Transkaukazės miškuose. Jos kailis yra šiurkštus ir neturi komercinės vertės. Mažas ir ne toks patrauklus kaip paprastos voverės.

Didžioji voverė daugeliu atvejų gyvena Europos dalies taiga zonoje, Urale ir Sibire. Anksčiau vienas iš pagrindinių kailių prekybos objektų. Voverės gyvena taiga, mišriuose ir lapuočiuose miškuose, prilipusios prie senų masyvų, turinčių daug pašarų.

Spygliuočių miškuose jie skersta spygliuočių rūšių sėklomis, lapuočių miškuose jie deda akneles, buko ir riešutų riešutus. Voverės valgo įvairias uogas ir grybus, žiedpumpurius, vaisius, sužvejotus vabalus ir drugelius, apsodintus ant medžių, kartais sunaikina paukščių lizdus, ​​geria kiaušinius ir valgo viščiukus.

Sulaikymo sąlygos. Dėl baltymų turinio reikia erdvios ląstelės. Apytikris narvų matmenys vienam voveriui: aukštis 60 cm, ilgis ir plotis - 50 cm, rėmas turi būti metalas, nes voverė bandys išeiti į laisvę. Rėmas yra padengtas metalo tinkleliu su 10 - 15 kvadratinių metrų ląstelėmis. mm Jei narvelis yra gatvėje arba balkone, verta paminkštinti stogą ant alavo, jei to nereikia daryti bute. Už narvo pritvirtinkite ratą ir lizdą. Kad gyvūnas galėtų judėti aktyviai, narve turi būti lentynos, šakos, gniūžtės. Bet ne tik tai. Voverė turi nuolatos sumalti nagus, kitaip jie augs tiek, kad gyvūnas vargu ar judės per nešvarumus ir medines grindis, „klijuotų“ prie audinio su nagais. Šviesos laikotarpiu gyvūnas yra nuolat aktyvus, smalsus, greitai persikelia iš vienos veiklos į kitą.

Sunkūs laikai, kai voverės atkeliauja. Kai kurie gyvūnai tampa mieguisti, mieguisti, kiti, priešingai, yra aktyvūs arba elgiasi kaip įprasta.

Pavasario vyniojimas įprasta voverė atsiranda iš karto po estrus. Vyrų moltas prasideda anksčiau ir vėluoja iki vasaros vidurio. Moterys lydosi vėliau nei vyrai, bet intensyviau baigiasi voverių gimimo metu.

Maitinimas Pagrindinis baltymų maistas yra įvairūs daržovių produktai: eglės sėklos, pušys, uogos ir vaisiai, riešutai, švieži arba džiovinti grybai, medžio pumpurai ir ūgliai. Kartais valgo vabzdžius. Kiaušinis gali būti šviežia, bet šviežias. Užkrečiamųjų ligų prevencijai ir apsinuodijimui vištienos kiaušiniu geriau virti kietai virti.

http://zooclub.ru/mouse/belich/7.shtml

Baltymų kiekis ląstelėje

Ląstelė yra pagrindinis funkcinis biologinis vienetas. Jo veiklą reguliuoja baltymai - jie nustato, kaip ši ląstelė elgsis. Yra žinoma, kad šie baltymai yra labai įvairūs. Toronto universiteto (Toronto universitetas) mokslininkai nusprendė įvertinti baltymų kiekį ląstelėje, nes įvairūs šaltiniai pateikė daugybę duomenų, kurie dažnai labai skyrėsi vienas nuo kito. Norėdami įvertinti baltymų molekulių skaičių vienoje ląstelėje, buvo pasirinkta Baker mielė - jų genomas buvo ilgai iššifruotas, ir buvo paskelbta daugiau kaip 20 straipsnių apie tai, kaip dažnai tam tikri baltymai randami. Iš viso yra apie šešis tūkstančius baltymų.

Kanados mokslininkų atliktas mokslinis darbas leido apskaičiuoti, kiek bendro baltymų molekulių yra vienoje mielių ląstelėje. Paaiškėjo, kad jų yra apie 42 mln. Tačiau kai kurie baltymai yra labai dažni - juos gali atstovauti pusė milijono molekulių. Kiti baltymai yra daug rečiau paplitę - gali būti mažiau nei 10 molekulių. Dauguma baltymų buvo nuo tūkstančių iki 10 tūkst. Molekulių. Universiteto darbuotojai, be baltymų molekulių kiekio nustatymo, suprato mechanizmus, kuriais ląstelė kontroliuoja baltymų įvairovę.

Tyrimo grupė taip pat nustatė, kad, remiantis baltymų kiekiu ir kuriam iš jų gaunama energija tam tikru momentu, galima prognozuoti, kas ateityje bus ląstelėje. Kitas svarbus atradimas yra tas, kad šviesos etiketės, pritvirtintos prie baltymų (mokslininkai jas naudoja stebėjimui), neturi įtakos šių baltymų įvairovei, o tai reiškia, kad tokios etiketės gali būti ir toliau laisvai naudojamos.

http://med.vesti.ru/novosti/issledovaniya-i-otkrytiya/skolko-belkov-v-odnoj-kletke/

Baltymų funkcijos

Turinys

  1. Struktūra
  2. Sintezė
  3. Funkcijos
  4. Fermentai
  5. Ką sužinojome?
  6. Rezultatų ataskaita

Premija

  • Patikrinkite temą

Struktūra

Baltymai - biopolimerai, sudaryti iš atskirų vienetų - monomerų, kurie vadinami aminorūgštimis. Jie susideda iš karboksilo (-COOH), amino (-NH2) grupės ir radikalo. Aminorūgštys tarpusavyje jungiasi su peptidine jungtimi (-C (O) NH-), sudarydamos ilgą grandinę.

Reikalingi amino rūgščių cheminiai elementai:

Fig. 1. Baltymų struktūra.

Radikalas gali apimti sierą ir kitus elementus. Baltymai skiriasi ne tik radikalais, bet ir karboksilo ir amino grupių kiekiu. Dėl to Yra trijų tipų aminorūgščių:

  • neutralus (-COOH ir -NH2);
  • bazinis (-COOH ir keletas -NH2);
  • rūgštus (keli -COOH ir -NH2).

Pagal gebėjimą sintezuoti kūną jie išskiria dviejų rūšių aminorūgštys:

  • keičiamos - yra sintezuojamos organizme;
  • nepakeičiami - nėra sintezuojami organizme ir turi būti iš išorinės aplinkos.

Apie 200 aminorūgščių yra žinomos. Tačiau baltymų gamyboje dalyvauja tik 20.

Sintezė

Baltymų biosintezė vyksta endoplazminio tinklelio ribosomose. Tai sudėtingas procesas. sudarytas iš dviejų etapų:

  • polipeptidų grandinės formavimas;
  • baltymų modifikacija.

Polipeptido tinklas sintezuojamas naudojant matricą ir transportavimo RNR. Šis procesas vadinamas vertimu. Antrasis etapas apima „darbą su klaidomis“. Sintetinto baltymo dalys pakeičiamos, pašalinamos arba išplečiamos.

Fig. 2. Baltymų sintezė.

Funkcijos

Biologinės baltymų funkcijos pateiktos lentelėje.

Funkcija

Aprašymas

Pavyzdžiai

Perkelkite cheminius elementus į ląsteles ir grįžkite į išorinę aplinką

Hemoglobinas transportuoja deguonį ir anglies dioksidą, transcortiną - antinksčių hormoną kraujyje

Padeda daugiašalių gyvūnų raumenims susitarti

Užtikrinti audinių ir ląstelių struktūrų stiprumą

Kolagenas, fibroinas, lipoproteinai

Dalyvaukite audinių, membranų, ląstelių sienelių formavime. Sudarykite raumenis, plaukus, sausgysles

Informacijos perdavimas tarp ląstelių, audinių, organų

Fermentinis arba katalizinis

Dauguma gyvūnų ir žmonių fermentų yra baltymų. Jie yra daugelio biocheminių reakcijų katalizatorius (paspartinti arba sulėtinti)

Reguliavimo ar hormonų

Baltymų hormonai kontroliuoja ir reguliuoja medžiagų apykaitos procesus

Insulinas, lutropinas, tirotropinas

Reguliuokite nukleino rūgščių funkcijas perduodant genetinę informaciją

Histonai reguliuoja DNR replikaciją ir transkripciją

Naudojamas kaip papildomas energijos šaltinis. Mažėjant 1 g, išsiskiria 17,6 kJ.

Išnykę išnaudojant kitus energijos šaltinius - angliavandenius ir riebalus

Konkretūs baltymai - antikūnai - apsaugo organizmą nuo infekcijos, naikina svetimas daleles. Konkretūs baltymai koaguliuoja kraują, stabdo kraujavimą

Imunoglobulinai, fibrinogenas, trombinas

Atsarginės ląstelės. Laikykite reikiamas kūno medžiagas

Feritinas išlaiko geležį, kazeiną, glitimą, albuminą, saugomą organizme

Laikykite įvairius reguliatorius (hormonus, mediatorius) ant paviršiaus arba ląstelės viduje

Gliukagono receptorius, baltymų kinazė

Baltymai gali turėti apsinuodijimo ir neutralizuojančio poveikio. Pavyzdžiui, botulino bacillus išskiria baltymų kilmės toksiną, ir albuminas jungiasi su sunkiais metalais.

Fermentai

Trumpai pasakytina apie baltymų katalizinę funkciją. Fermentai arba fermentai išsiskiria į specialią baltymų grupę. Jie atlieka katalizę - cheminės reakcijos pagreitį.
Pagal fermentų struktūrą gali būti:

  • paprasta - turi tik aminorūgščių liekanas;
  • kompleksas - be baltymų monomero likučių yra ne baltymų struktūros, kurios vadinamos kofaktoriais (vitaminais, katijonais, anijonais).

Fermentų molekulėse yra aktyvi dalis (aktyvus centras), kuris jungia baltymą su medžiaga - substratu. Kiekvienas fermentas „atpažįsta“ tam tikrą substratą ir yra susijęs su juo. Aktyvus centras paprastai yra „kišenė“, kurioje yra substratas.

Aktyviojo centro ir substrato surišimą apibūdina sukeltos atitikties modelis („rankų pirštinės“ modelis). Modelis rodo, kad fermentas „prisitaiko“ prie substrato. Dėl struktūros pokyčių sumažėja substrato energija ir atsparumas, o tai padeda fermentui lengviau perkelti jį į produktą.

Fig. 3. Rankų pirštinių modelis.

Fermentų aktyvumas priklauso nuo kelių veiksnių:

  • temperatūra;
  • fermentų ir substratų koncentracijos;
  • rūgštingumą.

Yra 6 fermentų klasės, kurių kiekviena sąveikauja su tam tikromis medžiagomis. Pavyzdžiui, transferazės perneša fosfatų grupę iš vienos medžiagos į kitą.

Fermentai gali greitinti reakciją iki 1000 kartų.

Ką sužinojome?

Mes sužinojome, kokias funkcijas atlieka ląstelės baltymai, kaip jie organizuojami ir kaip jie sintezuojami. Baltymai yra polimerinės grandinės, susidedančios iš aminorūgščių. Iš viso yra žinoma 200 aminorūgščių, bet baltymai gali sudaryti tik 20. Baltymų polimerai yra sintezuojami ribosomose. Baltymai atlieka svarbias organizmo funkcijas: jie perduoda medžiagas, paspartina biochemines reakcijas, kontroliuoja organizme vykstančius procesus. Fermentai suriša substratą ir tiksliai perkelia jį į medžiagas, spartindami reakciją 100-1000 kartų.

http://obrazovaka.ru/biologiya/funkcii-belkov-v-organizme.html

5. Baltymai, jų struktūra ir funkcijos.

Voverės ir jų struktūra.

Tarp organinių ląstelių komponentų svarbiausi yra baltymai. Jie yra labai įvairūs tiek struktūroje, tiek funkcijose. Baltymų kiekis įvairiose ląstelėse gali svyruoti nuo 50 iki 80%. Baltymai yra didelės molekulinės masės (molekulinė masė iki 1,5 mln. Anglies vienetų) organinių junginių. Be C, O, H, N, S, P, Fe gali būti baltymų dalis. Baltymai yra pastatyti iš monomerų, kurie yra aminorūgštys. Kadangi daugybė aminorūgščių gali būti baltymų molekulių dalis, jų molekulinė masė yra labai didelė.

Įvairių gyvų organizmų ląstelėse randama daugiau nei 170 skirtingų aminorūgščių, tačiau nesukuriant įvairiausių baltymų, susidaro skirtingas 20 aminorūgščių derinys. Iš jų gali būti suformuotos 2,432,902,008,176,640,000 kombinacijos, ty skirtingi baltymai, turintys tiksliai tą pačią kompoziciją, bet skirtingą struktūrą. Tačiau šis didžiulis skaičius nėra riba - baltymas taip pat gali būti sudarytas iš didesnio aminorūgščių likučių skaičiaus, be to, kiekviena aminorūgštis gali atsirasti baltyme kelis kartus.

Aminorūgščių molekulę sudaro dvi dalys, kurios yra identiškos visoms aminorūgštims, iš kurių viena yra amino grupė (-NH2) su pagrindinėmis savybėmis, o kita - karboksilo grupė (–COOH) su rūgštinėmis savybėmis. Molekulės dalis, vadinama radikalu (R), skiriasi nuo skirtingų aminorūgščių struktūros (12 pav.).

Aminorūgšties buvimas toje pačioje pagrindinių ir rūgščių grupių molekulėse sukelia jų amfoteriškumą ir didelį reaktyvumą. Per šias grupes baltymų susidarymo metu atsiranda amino rūgščių junginių. Polimerizacijos reakcijos metu išsiskiria vandens molekulė, o išlaisvinti elektronai sudaro kovalentinę jungtį, kuri vadinama peptidine jungtimi, susidaro peptidas (suvirintas graikų peptais). Kitos amino rūgštys gali prisijungti prie laisvos karboksilo ir amino grupės, plečiant „grandinę“, vadinamą polipeptidu. Vieno tokio grandinės gale visada bus MH2 grupė (šis galas vadinamas N-gale), o kitame gale - COOH grupė (šis galas vadinamas C-gale) (13 pav.).

Baltymų polipeptidinės grandinės yra labai ilgos ir apima įvairiausius aminorūgščių derinius. Baltymų sudėtis gali apimti ne vieną, bet dvi arba daugiau polipeptidinių grandinių. Taigi, insulino molekulėje - dvi grandinės, ir imunoglobulinai susideda iš keturių grandinių.

Bakterijos ir augalai gali sintezuoti visas reikalingas aminorūgštis iš paprastesnių medžiagų. Daugelis gyvūnų, įskaitant žmones, nesugeba sintetinti visų aminorūgščių, todėl vadinamieji esminiai aminorūgštys (lizinas, valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, fenilalaninas, triptofanas, tirozinas, metioninas) turi būti paruošti su maistu.

Tarp baltymų išskiriami baltymai, susidedantys tik iš baltymų, ir baltymai, kuriuose yra ne baltymų (pvz., Hemoglobino).

Be paprastų baltymų, susidedančių tik iš aminorūgščių, taip pat yra sudėtingų, įskaitant angliavandenių (glikoproteinų), riebalų (lipoproteinų), nukleino rūgščių (nukleoproteinų) ir kt.

Baltymų molekulės organizavimo lygiai.

Baltymų molekulės gali užimti įvairias erdvines formas - konformacijas, kurios atspindi keturis jų organizavimo lygius (14 pav.).

Linijinė aminorūgščių seka polipeptido grandinės sudėtyje yra pirminė baltymo struktūra. Jis yra unikalus bet kuriam baltymui ir nustato jo formą, savybes ir funkcijas.

Antrinė baltymų struktūra atsiranda dėl polipeptidinės grandinės skirtingų aminorūgščių liekanų tarp -COOH ir –NH2 grupių susidarymo. Nors dėl mažo stiprumo vandenilio jungtys, dėl jų didelio kiekio komplekse, sukuria gana tvirtą struktūrą.

Tretinė struktūra yra keista, bet kiekvienai specifinei baltymų konfigūracijai, turinti ritės (globulės) formą. Tretinės struktūros stiprumą užtikrina jonų, vandenilio ir disulfido (- S-S-) ryšiai tarp cisteino liekanų, taip pat hidrofobinė sąveika.

Kvaterninė struktūra nėra būdinga visiems baltymams.

Tai atsiranda dėl kelių globulių sujungimo į kompleksą. Pavyzdžiui, žmogaus hemoglobinas yra keturių tokių subvienetų kompleksas.

Natūralios struktūros baltymų molekulės praradimas vadinamas denatūravimu. Tai gali pasireikšti temperatūros, cheminių medžiagų, dehidratacijos, radiacijos ir kitų veiksnių įtakoje. Jei denatūravimo metu pirminė struktūra nėra pažeista, tada, kai normalios sąlygos atkuriamos, baltymas sugeba atkurti savo struktūrą (15 pav.). Iš to išplaukia, kad visos baltymo makromolekulės struktūrinės savybės yra nustatomos pagal jo pirminę struktūrą.

Baltymai atlieka įvairias funkcijas tiek kiekviename ląstelėje, tiek visame organizme. Baltymų funkcijos yra įvairios.

Baltymai yra visų biologinių membranų, visų ląstelių organelių, pagrindas, todėl atlieka struktūrinę (pastato) funkciją. (15 pav.). Taigi, kolagenas yra svarbus jungiamojo audinio komponentas, keratinas yra plunksnų, plaukų, ragų, nagų komponentas, elastinas yra elastinga raiščių, kraujagyslių sienelių dalis.

Baltymų fermentinė funkcija yra labai svarbi.

Fermentų baltymų molekulės gali pagreitinti biocheminių reakcijų eigą šimtuose milijonų kartų. Iki šiol buvo išskirti ir ištirti daugiau kaip tūkstantis fermentų, kurių kiekvienas gali paveikti tam tikros biocheminės reakcijos srauto greitį.

Kai kurių fermentų molekulės susideda tik iš baltymų, kitų - baltymų ir ne baltymų junginio arba koenzimo, skirtingos medžiagos veikia kaip koenzimai, paprastai vitaminai ir neorganiniai įvairių metalų jonai.

Fermentai dalyvauja tiek sintezės, tiek irimo procesuose. Tokiu atveju fermentai veikia griežtai apibrėžtoje sekoje, jie yra būdingi kiekvienai medžiagai ir pagreitina tik tam tikras reakcijas. Yra fermentų, kurie katalizuoja kelias reakcijas. Fermentų veikimo skirtingoms cheminėms medžiagoms selektyvumas yra susijęs su jų struktūra. Katalizinį fermento aktyvumą nulemia visa jo molekulė, bet tam tikra fermento molekulės dalis, kuri vadinama jos aktyviuoju centru.

Substratas sąveikauja su fermentu, o substrato surišimas vyksta tiksliai aktyviame centre, o aktyvaus centro forma ir cheminė struktūra yra tokia, kad tik tam tikros molekulės gali prisijungti prie jo dėl jų erdvinės korespondencijos, jos tinka kartu, „kaip raktas į spyną“.

Paskutiniame cheminės reakcijos etape fermento substrato kompleksas suyra, kad susidarytų galutiniai produktai ir laisvas fermentas. Aktyvus tuo pačiu metu išleisto fermento centras vėl gali priimti naujas substrato medžiagos molekules (16 pav.).

Svarbu yra baltymų transportavimo funkcija.

Taigi, hemoglobinas perneša deguonį iš plaučių į kitų audinių ląsteles. Raumenyse šią funkciją atlieka mioglobino baltymas. Kraujo serumo albuminas skatina lipidų ir riebalų rūgščių, įvairių biologiškai aktyvių medžiagų perdavimą. Vežėjų baltymai perneša medžiagas per ląstelių membraną. Konkretūs baltymai atlieka apsauginę funkciją. Jie apsaugo organizmą nuo invazinių svetimų organizmų ir žalos. Taigi, limfocitų pagaminti antikūnai blokuoja užsienio baltymus; interferonai - universalūs antivirusiniai baltymai; fibrinogenas, trombinas ir kiti apsaugo organizmą nuo kraujo netekimo, sudaro trombą.

Siekiant užtikrinti apsaugą, daugelis gyvų daiktų išskiria baltymus, vadinamus toksinais, kurie daugeliu atvejų yra stiprūs nuodai. Savo ruožtu, kai kurie organizmai gali gaminti antitoksinus, kurie slopina šių nuodų poveikį.

Reguliavimo funkcija būdinga hormonų baltymams (reguliatoriams). Jie reguliuoja įvairius fiziologinius procesus. Pavyzdžiui, labiausiai žinomas hormonas yra insulinas, kuris reguliuoja gliukozės kiekį kraujyje. Su insulino trūkumu organizme atsiranda liga, vadinama diabetu.

Baltymai gali atlikti energijos funkciją, kuri yra vienas iš energijos šaltinių ląstelėje. Išsiskyrus 1 g baltymų į galutinius produktus, išsiskiria 17,6 kJ energijos. Tačiau kaip energijos šaltinis baltymai retai naudojami. Aminorūgštys, išleistos skaidant baltymų molekules, yra naudojamos naujų baltymų gamybai.

Baltymų vaidmuo ląstelės gyvenime yra milžiniškas. Šiuolaikinė biologija parodė, kad organizmų panašumus ir skirtumus lemia baltymų rinkinys. Kuo arčiau organizmai yra vienas kitam sistemingai, tuo labiau panašūs jų baltymai.

Voverės. Baltymai. Baltymai. Peptidas. Peptido jungtis. Paprasti ir sudėtingi baltymai. Pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės baltymų struktūros. Denatūravimas. 1. Kokios medžiagos vadinamos baltymų? 2. Kokia yra pirminė baltymo struktūra? 3. Kaip susidaro antrinės, tretinės ir ketvirtinės baltymų struktūros? 4. Kas yra baltymų denatūravimas? 5. Kokie bruožai yra baltymai, suskirstyti į paprastus ir sudėtingus? 6. Kokias baltymų funkcijas žinote? 7. Kas yra hormonų baltymų vaidmuo? 8. Kokia yra fermentų baltymų funkcija? 9. Kodėl baltymai retai naudojami kaip energijos šaltinis?

Kiaušinių baltymas yra tipiškas baltymas. Sužinokite, kas atsitiks su juo, jei jis paveiks vandenį, alkoholį, acetoną, rūgštį, šarmą, augalinį aliejų, aukštą temperatūrą ir kt.

1. Susiurbkite gumbų žaliavines bulves į kepimo būklę. Paimkite tris mėgintuvėlius ir įdėkite nedidelį kiekį susmulkintų bulvių.

Pirmąjį mėgintuvėlį įdėkite į šaldytuvo šaldiklį, antrą - ant šaldytuvo apatinės lentynos ir trečią - į šiltą vandenį (t = 40 ° C). Po 30 minučių išimkite mėgintuvėlius ir įpilkite nedidelį kiekį vandenilio peroksido. Stebėkite, kas atsitiks kiekviename vamzdelyje. Paaiškinkite rezultatus.

Paimkite tris mėgintuvėlius ir įdėkite nedidelį kiekį maltų žaliavinių bulvių. Pirmajame mėgintuvėlyje su bulvėmis lašinkite kelis lašus vandens, antrajame - kelis lašus rūgšties (acto), o trečia - šarmai. Stebėkite, kas atsitiks kiekviename vamzdelyje. Paaiškinkite rezultatus. Sudarykite išvadas. Fermentai yra daug pranašesni už kitus specifiškumo katalizatorius, katalizinį aktyvumą ir gali veikti esant švelnioms sąlygoms (žemoms temperatūroms, normaliam slėgiui ir tt). Per milisekundes jie sugeba užtikrinti sudėtingų daugiapakopių reakcijų, kurioms modernioje laboratorijoje chemikas turėtų dienų, savaičių ar net mėnesių, atsiradimą. Pavyzdžiui, viena fermento katalazės molekulė pertrauka per 1 minutę daugiau nei 5 milijonus vandenilio peroksido (H2O2) molekulių, kurios susidaro organizme oksiduojant įvairius junginius. Kadangi baltymų molekulės, pagamintos iš amino rūgščių, yra neįprastai didelės ir sudėtingos, jas vaizduojant naudojamos specialios tradicinės simbolikos. Kiekviena aminorūgštis nurodoma trimis lotyniškomis raidėmis. Daugelis gyvų organizmų gali gaminti kai kurias aminorūgštis iš kitų, todėl jiems nėra labai svarbu, kokios amino rūgštys yra maisto baltymuose. Tačiau kai kurie gyvūnai, įskaitant žmones, turėtų gauti didžiulį kiekį amino rūgščių iš maisto, nes jų kūnuose nėra daug aminorūgščių, vadinamų esminiais, tačiau jie būtini gyvybinei veiklai.

http://studfiles.net/preview/2165230/page:4/

Kiek procentų baltymų yra ląstelėje?
a) 80%
b) 20%
c) 1%

Taupykite laiką ir nematykite skelbimų su „Knowledge Plus“

Taupykite laiką ir nematykite skelbimų su „Knowledge Plus“

Atsakymas

Patikrino ekspertas

Atsakymas pateikiamas

VladaP

„Connect Knowledge Plus“, kad galėtumėte pasiekti visus atsakymus. Greitai, be reklamos ir pertraukų!

Nepraleiskite svarbios - prijunkite „Knowledge Plus“, kad pamatytumėte atsakymą dabar.

Peržiūrėkite vaizdo įrašą, kad galėtumėte pasiekti atsakymą

O ne!
Atsakymų peržiūros baigtos

„Connect Knowledge Plus“, kad galėtumėte pasiekti visus atsakymus. Greitai, be reklamos ir pertraukų!

Nepraleiskite svarbios - prijunkite „Knowledge Plus“, kad pamatytumėte atsakymą dabar.

http://znanija.com/task/3252059

Amino rūgštys, baltymai. Baltymų struktūra. Baltymų organizavimo lygiai

Šioje pamokoje mes toliau plėsime ir gilinsime žinias apie svarbiausias ląstelių organines medžiagas. Jame susipažinsime su baltymais ir aminorūgštimis. Apsvarstykite baltymų molekulės organizavimo lygmenis, jos struktūrą, formuosime žinias apie svarbų baltymų vaidmenį ekologiniame pasaulyje.

Voverės

Tarp organinių ląstelių junginių svarbiausi yra baltymai. Baltymų kiekis ląstelėje svyruoja nuo 50% iki 80%.

Baltymai yra dideli molekuliniai organiniai junginiai, sudaryti iš anglies, vandenilio, deguonies, sieros ir azoto. Kai kurių baltymų sudėtis apima fosforą ir metalinius katijonus.

Baltymai yra biopolimerai, sudaryti iš aminorūgščių monomerų. Jų molekulinė masė priklauso nuo kelių tūkstančių iki kelių milijonų, priklausomai nuo aminorūgščių likučių skaičiaus.

Baltymų sudėtyje yra tik 20 tipų aminorūgščių iš 170, esančių gyvuose organizmuose.

Amino rūgštys

Aminorūgštys (žr. 1 pav.) Yra organiniai junginiai, kurių molekulės tuo pačiu metu turi amino grupę () su pagrindinėmis savybėmis ir karboksilo grupę () su rūgštinėmis savybėmis. Molekulės dalis, vadinama radikalu (R), turi skirtingą struktūrą skirtingoms aminorūgštims.

Fig. 1. Amino rūgštis

Priklausomai nuo radikalų, amino rūgštys skirstomos į (žr. 2 pav.):

1. rūgštinė (radikalo karboksilo grupėje);

2. bazinis (amino grupės radikale);

3. neutrali (neturi įkrautų radikalų).

Fig. 2. Aminorūgščių klasifikavimas

Aminorūgštys yra tarpusavyje sujungtos per peptidinę jungtį. Ši jungtis susidaro išskiriant vandens molekulę, vieno amino rūgšties amino grupę reaguojant su kitos aminorūgšties karboksilo grupe. Reakcija, kuri vyksta su vandens išsiskyrimu, vadinama kondensacijos reakcija, o gautas kovalentinis azoto ir anglies ryšys vadinamas peptidiniu ryšiu.

Junginiai, susidarantys dėl dviejų aminorūgščių kondensacijos, yra dipeptidas (žr. 3 pav.). Viename jo molekulės gale yra amino grupė, kita - laisva karboksilo grupė. Dėl šios priežasties dipeptidas gali prijungti save prie kitų molekulių. Jei tokiu būdu prisijungia daug aminorūgščių, susidaro polipeptidas (žr. 4 pav.).

Fig. 4. Polipeptidas

Polipeptidinės grandinės yra labai ilgos ir gali būti sudarytos iš įvairių aminorūgščių. Baltymų molekulės sudėtis gali apimti vieną polipeptidinę grandinę ir kelias tokias grandines.

Daugelis gyvūnų, įskaitant žmones, skirtingai nei bakterijos ir augalai, negali sintezuoti visų aminorūgščių, sudarančių baltymų molekules. Tai reiškia, kad yra nemažai būtinų aminorūgščių, kurios turi būti gaunamos iš maisto.

Esminės aminorūgštys: lizinas, valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, fenilalaninas, triptofanas, tirozinas, metioninas.

Laisvas amino rūgščių kiekis

Kiekvienais metais pasaulis gamina daugiau nei du šimtus tūkstančių tonų amino rūgščių, kurios naudojamos praktinėje žmogaus veikloje. Jie naudojami medicinoje, parfumerijoje, kosmetikoje, žemės ūkyje.

Didesnis kiekis gaminamas glutamo rūgšties ir lizino, taip pat glicino ir metionino.

1. Glutamo rūgštis

Naudojamas psichiatrijoje (epilepsijai, demencijos gydymui ir gimdymo traumos poveikiui), gydant pepsinę opą ir hipoksiją. Jis taip pat pagerina mėsos produktų skonį.

2. Aspartinė rūgštis

Aspartinė rūgštis skatina didesnį deguonies suvartojimą širdies raumenyse. Kardiologijoje Panangin vartojamas - vaistas, kurio sudėtyje yra kalio aspartato ir magnio aspartato. Panangin vartojamas gydyti įvairias aritmijas, taip pat širdies ligas.

3. Metioninas

Jis apsaugo organizmą apsinuodijimo bakterijų endotoksinais ir kai kuriais kitais nuodais, todėl jis naudojamas organizmui apsaugoti nuo aplinkos toksiškų medžiagų. Jis turi apsaugines savybes.

4. Glicinas

Tai yra centrinės nervų sistemos slopinimo tarpininkas. Naudojama kaip raminamoji priemonė, naudojama lėtiniam alkoholizmui gydyti.

5. Lizinas

Pagrindinis maisto ir pašarų priedas. Naudojami kaip antioksidantai maisto pramonėje (apsaugo nuo maisto gedimo).

Peptidai

Skirtumas tarp baltymų ir peptidų yra aminorūgščių liekanų kiekis. Baltymuose yra daugiau kaip 50, o peptiduose - mažiau kaip 50.

Šiuo metu izoliuoti keli šimtai skirtingų peptidų, kurie atlieka nepriklausomą fiziologinį vaidmenį organizme.

Peptidai apima:

1. Peptidiniai antibiotikai (gramicidin S).

2. Reguliavimo peptidai yra medžiagos, reguliuojančios daugelį cheminių reakcijų organizmo ląstelėse ir audiniuose. Tai yra: peptidiniai hormonai (insulinas), oksitocinas, kuris stimuliuoja lygiųjų raumenų susitraukimą.

Baltymų klasifikacija

Priklausomai nuo struktūros, išskiriami paprasti ir sudėtingi baltymai.

1. Paprasti baltymai sudaro tik baltymų dalį.

2. Kompleksas turi ne baltymų dalį.

Jei angliavandeniai naudojami kaip ne baltymų dalis, tai yra glikoproteinai.

Jei lipidai naudojami kaip ne baltymų dalys, tai yra lipoproteinai.

Jei nukleino rūgštys yra naudojamos kaip ne baltymų dalys, tai yra nukleoproteinai.

Baltymų struktūros

Baltymai turi 4 pagrindines struktūras: pirminę, antrinę, tretinę, ketvirtinę (žr. 5 pav.).

Fig. 5. Baltymų struktūra

1. Pagal pirminę struktūrą suprasite aminorūgščių liekanų seką polipeptidinėje grandinėje. Jis yra unikalus bet kuriam baltymui ir nustato jo formą, savybes ir funkcijas.

Reikšmingas pirminės struktūros sutapimas yra būdingas baltymams, atliekantiems panašias funkcijas. Vienoje grandinėje pakeitus tik vieną aminorūgštį gali pasikeisti baltymų molekulės funkcija. Pavyzdžiui, pakeitus glutamino rūgštį su valinu, atsiranda nenormalus hemoglobinas ir liga, vadinama pjautuvo ląstelių anemija.

2. Antrinė struktūra yra tinkamas polipeptido grandinės lankstymas į spiralę (atrodo, kad ji yra ištempta spyruoklė). Helix ritinius sustiprina vandenilio jungtys, atsirandančios tarp karboksilo grupių ir amino grupių. Beveik visos CO ir NH grupės dalyvauja formuojant vandenilio jungtis.

3. Tretinė struktūra - polipeptidinių grandinių sulenkimas į globules, atsirandantis dėl cheminių jungčių (vandenilio, joninio, disulfido) atsiradimo ir hidrofobinių sąveikų tarp aminorūgščių liekanų radikalų.

4. Kvaterninė struktūra yra būdinga kompleksiniams baltymams, kurių molekulės yra sudarytos iš dviejų ar daugiau globulių.

Natūralios struktūros baltymų molekulės praradimas vadinamas denatūravimu. Jis gali atsirasti, kai yra veikiamas temperatūros, cheminių medžiagų, šilumos ir spinduliavimo.

Jei denatūravimo metu pirminės struktūros nėra sutrikdytos, tada, kai normalios sąlygos atkuriamos, baltymas sugeba atkurti savo struktūrą. Šis procesas vadinamas renaturacija (žr. 6 pav.). Todėl visos struktūrinės baltymo savybės yra nustatomos pagal pirminę struktūrą.

Fig. 6. Denatūravimas ir atnaujinimas

Pjautuvo ląstelių anemija

Pjautuvo ląstelių anemija yra paveldima liga, kai deguonies pernešime dalyvaujantys raudonieji kraujo kūneliai neatrodo kaip diskas, bet yra pjautuvas (žr. 7 pav.). Tiesioginė formos pasikeitimo priežastis - nedidelis hemoglobino (pagrindinės eritrocitų sudedamosios dalies) cheminės struktūros pokytis.

Fig. 7. Normalios ir pjautinės ląstelės išvaizda

Simptomai: darbo jėgos netekimas, nuolatinis dusulys, greitas širdies plakimas, sumažėjęs imunitetas.

Vienas iš pjautuvo ląstelių anemijos požymių yra odos geltonumas.

Išvada

Yra įvairių ligos formų. Sunkiausioje asmens formoje atsiranda vystymosi vėlavimas, tokie žmonės negyvena paauglystėje.

Nuorodos

  1. Kamensky A. A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. Bendroji biologija, 10-11 klasė, 2005 m.
  2. Biologija 10 klasė. Bendroji biologija. Pagrindinis lygis / P.V. Izhevskiy, O.A. Kornilov, T.E. Loshchilina ir kt., 2nd ed., Revised. - Ventana-Graf, 2010. - 224 p.
  3. Belyaev D.K. Biologija 10-11 klasė. Bendroji biologija. Pagrindinis lygis. - 11-asis leidinys, Stereotipas. - M.: Švietimas, 2012. - 304 p.
  4. Agafonova IB, Zakharova E.T., Sivoglazov V.I. Biologija 10-11 klasė. Bendroji biologija. Pagrindinis lygis. - 6-asis leidimas, Ext. - Drofa, 2010. - 384 s.

Papildomos rekomenduojamos nuorodos į interneto išteklius

Namų darbas

  1. 1-6 klausimai 11 dalies pabaigoje (p. 46) - Kamensky A. A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. „Bendroji biologija“, 10-11 klasė (Šaltinis)
  2. Kokios funkcinės grupės yra amino rūgščių dalis?

Jei radote klaidą ar nugaišę nuorodą, praneškite mums - prisidėkite prie projekto plėtros.

http://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/aminokisloty-belki-stroenie-belkov-urovni-organizatsii-belkovoy-molekuly

Baltymų sudėtis ir struktūra

Ląstelių aktyvumo centre yra biocheminiai procesai, kurie vyksta molekuliniu lygiu ir naudojami kaip biochemijos tyrimo objektas. Todėl paveldimumo ir kintamumo reiškiniai taip pat yra susiję su organinių medžiagų molekulėmis, visų pirma su nukleino rūgštimis ir proteinais.

Baltymai yra didelės molekulės, susidedančios iš šimtų ir tūkstančių elementarių vienetų - amino rūgščių. Tokios medžiagos, susidedančios iš kartotinių elementarių vienetų - monomerų, vadinamos polimerais. Todėl baltymai gali būti vadinami polimerais, kurių monomerai yra amino rūgštys.

Iš viso gyvose ląstelėse žinoma 20 amino rūgščių rūšių. Pavadinimas amino rūgštys, gautos dėl jo sudėtyje esančios amino grupės NHy, turinčios pagrindines savybes, ir karboksilo grupės COOH, turinčios rūgštinių savybių, turinio. Visos aminorūgštys turi tą pačią NH2-CH-COOH grupę ir skiriasi viena nuo kitos priklausančia chemine grupe, vadinama radikalu R. Aminorūgščių įterpimas į polimerinę grandinę atsiranda dėl peptido jungties (CO-NH) susidarymo tarp vienos aminorūgšties karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties amino grupės. Tai atleidžia vandens molekulę. Jei gauta polimero grandinė yra trumpa, ji vadinama oligopeptidu, jei jis yra ilgas, tai vadinama polipeptido grandine.

Svarstant baltymų struktūrą, išskiriamos pirminės, antrinės ir tretinės struktūros.

Pirminę struktūrą lemia aminorūgščių pakaitos grandinėje tvarka. Pakeitus net vienos aminorūgšties išdėstymą, susidaro visiškai nauja baltymų molekulė. Baltymų molekulių, kurias sudaro 20 skirtingų amino rūgščių derinys, skaičius pasiekia astronominį figūrą.

Jei didelės baltymų molekulės (makromolekulės) būtų buvusios ląstelėje išplėstoje būsenoje, joje būtų per daug vietos, o tai trukdytų ląstelės gyvybei. Šiuo atžvilgiu baltymų molekulės yra susuktos, išlenktos, susuktos į įvairias konfigūracijas. Taigi, remiantis pagrindine struktūra, atsiranda antrinė struktūra - baltymų grandinė yra dedama į spiralę, susidedančią iš vienodų posūkių. Kaimyninės ritės yra tarpusavyje sujungtos silpnomis vandenilio jungtimis, kurios, pakartojus keletą kartų, suformuoja baltymų molekules stabiliai.

Spiralinė antrinė struktūra telpa į rutulį, sudarant tretinę struktūrą. Kiekvienos rūšies baltymo ritės forma yra griežtai specifinė ir visiškai priklauso nuo pirminės struktūros, t. Y. Nuo aminorūgščių eilės grandinėje. Tretinė struktūra palaikoma dėl daugybės silpnų elektrostatinių ryšių: teigiamai ir neigiamai įkrautos aminorūgščių grupės pritraukia ir netgi nutolusios baltymų grandinės dalis. Kitos baltymų molekulės dalys, kuriose yra, pavyzdžiui, hidrofobinės (vandeniui atsparios) grupės, susitinka.

Kai kurie baltymai, tokie kaip hemoglobinas, susideda iš kelių grandinių, kurie skiriasi savo pagrindine struktūra. Kartu jie sukuria sudėtingą baltymą, turintį ne tik tretinį, bet ir ketvirtinį struktūrą (2 pav.).

Baltymų molekulių struktūrose stebimas toks modelis: kuo aukštesnis struktūrinis lygis, tuo silpnesnės jų cheminės jungtys. Ryšiai, sudarantys ketvirtinę, tretinę, antrinę struktūrą, yra labai jautrūs aplinkos, temperatūros, spinduliuotės ir kt. Fizikinėms ir cheminėms sąlygoms. Jų įtakoje baltymų molekulių struktūros sunaikinamos prieš pirminę pradinę struktūrą. Toks baltymų molekulių natūralios struktūros pažeidimas vadinamas denatūravimu. Pašalinant denatūravimo agentą, daugelis baltymų sugeba spontaniškai atkurti pradinę struktūrą. Jei natūralus baltymas yra veikiamas temperatūros ar kitų veiksnių intensyvaus poveikio, jis yra negrįžtamai denatūruojamas. Tai yra negrįžtamo ląstelių baltymų denatūracijos faktas, dėl kurio neįmanoma gyventi labai aukštoje temperatūroje.

Pirminė baltymų struktūra.

Antrinė baltymų struktūra.

Tretinio baltymo struktūra.

Ketvirtinė baltymų struktūra.

Biologinis baltymų vaidmuo ląstelėje

Baltymai, taip pat vadinami proteinais (pirmiausia Graikijos protos - gyvūnų ir augalų ląstelėse, atlieka įvairias ir labai svarbias funkcijas, kurios apima ir toliau išvardytus dalykus).

Katalitinis. Natūralūs katalizatoriai - fermentai yra visiškai arba beveik visiškai baltymai. Fermentų dėka cheminiai procesai gyvuose audiniuose yra pagreitinti šimtus tūkstančių ar milijonų kartų. Jų veikloje visi procesai vyksta akimirksniu „lengviomis“ sąlygomis: esant normaliai kūno temperatūrai, neutralioje aplinkoje gyviems audiniams. Fermentų greitis, tikslumas ir selektyvumas nėra palyginami su jokiais dirbtiniais katalizatoriais. Pavyzdžiui, viena fermento molekulė per minutę atlieka 5 milijonų vandenilio peroksido molekulių skilimo reakciją (Н202). Fermentai pasižymi selektyvumu. Taigi riebalai suskirstomi pagal specialų fermentą, kuris neveikia baltymų ir polisacharidų (krakmolo, glikogeno). Savo ruožtu fermentas, kuris suskaido tik krakmolą ar glikogeną, neturi įtakos riebalams.

Bet kurios medžiagos, esančios ląstelėje, suskaidymo ar sintezės procesas paprastai yra suskirstytas į keletą cheminių operacijų. Kiekvieną operaciją atlieka atskiras fermentas. Tokių fermentų grupė yra biocheminis konvejeris.

Manoma, kad katalizinė baltymų funkcija priklauso nuo jų tretinės struktūros, o jos sunaikinimo metu katalizinis fermento aktyvumas išnyksta.

Apsauga. Kai kurie baltymų tipai apsaugo ląstelę ir visą organizmą nuo patogenų ir svetimkūnių patekimo į juos. Tokie baltymai vadinami antikūnais. Antikūnai jungiasi prie bakterijų ir virusų, kurie yra svetimi organizmui, baltymų, kurie slopina jų reprodukciją. Kiekvienam svetimkūniui organizmas gamina specialius „anti-baltymus“ antikūnus. Toks atsparumo patogenams mechanizmas vadinamas imunitetu.

Siekiant užkirsti kelią ligai, žmonės ir gyvūnai (vakcinos), kurie nesukelia ligos, yra susilpnėję arba nužudyti patogenai, tačiau specialios kūno ląstelės gamina antikūnus prieš šiuos patogenus. Jei po tam tikro laiko patogeniniai virusai ir bakterijos patenka į tokį organizmą, jie susiduria su kietu antikūnų apsauginiu barjeru.

Hormoninis. Daugelis hormonų taip pat yra baltymai. Kartu su nervų sistema, naudojant cheminių reakcijų sistemą, hormonai kontroliuoja įvairių organų (ir viso kūno) darbą.

Atspindintis. Baltymų ląstelės gauna iš išorės gaunamus signalus. Tuo pat metu įvairūs aplinkos veiksniai (temperatūra, cheminė, mechaninė ir kt.) Sukelia baltymų struktūros pokyčius - grįžtamąjį denatūravimą, kuris savo ruožtu prisideda prie cheminių reakcijų, užtikrinančių ląstelės reakciją į išorinę stimuliaciją. Šis baltymų gebėjimas yra nervų sistemos, smegenų, darbas.

Variklis. Visų tipų ląstelių ir organizmų judesiai: pirmuonių blakstienų mirgėjimas, aukštesniųjų gyvūnų raumenų susitraukimas ir kiti motoriniai procesai gaminami pagal specifinį baltymų tipą.

Energija. Baltymai gali būti energijos šaltinis ląstelei. Esant angliavandenių ar riebalų trūkumui, amino rūgščių molekulės oksiduojamos. Tuo pačiu metu išleista energija naudojama gyvybiškai svarbiems kūno procesams palaikyti.

Transportas. Hemoglobino kraujo baltymas sugeba surišti deguonį į orą ir transportuoti jį per visą kūną. Ši pagrindinė funkcija taip pat būdinga kai kuriems kitiems baltymams.

Plastikiniai. Baltymai yra pagrindinė ląstelių (jų membranų) ir organizmų (jų kraujagyslių, nervų, virškinimo trakto ir kt.) Statybinė medžiaga. Tuo pačiu metu baltymai turi individualų specifiškumą, t.

Taigi baltymai yra svarbiausia ląstelės sudedamoji dalis, be kurios gyvenimo savybių pasireiškimas neįmanomas. Tačiau gyvųjų reprodukcija, paveldimumo reiškinys, kaip matysime vėliau, yra susijęs su nukleino rūgščių molekulinėmis struktūromis. Šis atradimas yra naujausių biologijos pasiekimų rezultatas. Dabar žinoma, kad gyva ląstelė būtinai turi dviejų tipų polimerus - baltymus ir nukleino rūgštis. Jų sąveika apima giliausius gyvenimo reiškinio aspektus.

http://biofile.ru/bio/2189.html

Baltymai, jų struktūra ir funkcijos

Kur mes sutinkame gyvenimą
mes pastebime, kad jis yra prijungtas
su bet kokiu baltymų kūnu.

F. Engels

Tikslai Išplėskite baltymų, kaip natūralių polimerų, žinias, jų funkcijų įvairovę kartu su struktūra ir savybėmis; naudoti eksperimentus su baltymais tarpdisciplininiams ryšiams įgyvendinti ir studentų susidomėjimui plėtoti.

Studijų planas

  • Baltymų vaidmuo organizme.
  • Baltymų sudėtis, struktūra, savybės.
  • Baltymų funkcijos.
  • Baltymų sintezė.
  • Baltymų transformavimas organizme.

LESSON

Baltymų vaidmuo organizme

Biologijos mokytojas. Iš gyvų ląstelių esančių organinių medžiagų baltymai vaidina svarbų vaidmenį. Jie sudaro apie 50% ląstelių masės. Baltymų dėka organizmas sugebėjo judėti, daugintis, augti, įsisavinti maistą, reaguoti į išorinį poveikį ir pan.
„Gyvenimas yra baltymų kūnų egzistavimo būdas, kurio esminis dalykas yra nuolatinis medžiagų, turinčių išorinį poveikį, keitimasis, ir nutraukus šį medžiagų apykaitą, gyvenimas taip pat nustoja veikti, o tai lemia baltymų skaidymą“, - rašė Engelsas.

Baltymų sudėtis, struktūra, savybės

Chemijos mokytojas. Baltymai yra sudėtingi, didelės molekulinės masės, natūralūs junginiai, pagaminti iš α-amino rūgščių. Baltymų sudėtyje yra 20 skirtingų aminorūgščių, taigi yra daugybė baltymų su įvairiomis aminorūgščių kombinacijomis. Nuo 33 raidžių raidžių galime padaryti begalinį skaičių žodžių, taigi iš 20 aminorūgščių - begalinio baltymų skaičiaus. Žmonėms yra iki 100 000 baltymų.
Baltymai yra suskirstyti į baltymus (paprastus baltymus) ir proteidus (kompleksinius baltymus).
Aminorūgščių liekanų molekulėse skaičius yra skirtingas: insulinas - 51, mioglobinas - 140. Taigi Mr baltymų kiekis nuo 10 000 iki kelių milijonų.
Istorinis pagrindas. Pirmoji hipotezė apie baltymų molekulės struktūrą buvo pasiūlyta 1870 m. Tai buvo ureidinė baltymų struktūros teorija. 1903 m. Vokiečių mokslininkas E.G. Fisher pasiūlė peptidų teoriją, kuri tapo raktų į baltymų struktūros paslaptį. Fisher teigė, kad baltymai yra aminorūgščių liekanų polimerai, susieti su NH-CO peptido ryšiu. Idėją, kad baltymai yra polimerinės sudėties, išreiškė jau 1888 m. Rusų mokslininkas A.Ya Danilevsky. Ši teorija buvo patvirtinta vėlesniuose darbuose. Pagal polipeptidų teoriją baltymai turi tam tikrą struktūrą.
(Filmo „Pirminė, antrinė, tretinė baltymų struktūra“ demonstravimas.)
Daugelis baltymų susideda iš kelių polipeptidų dalelių, kurios yra sulenktos į vieną vienetą. Taigi, hemoglobino molekulė (C738H1166S2Fe4O208) susideda iš keturių padalinių. Atkreipkite dėmesį, kad Mr kiaušinių baltymai = 36 000, Mr raumenų baltymai = 150000.

Pirminė baltymo struktūra yra kintančių aminorūgščių liekanų seka (visos jungiamosios medžiagos yra kovalentinės, stiprios) (1 pav.).

http://him.1september.ru/2003/46/22.htm
Up